Unterschiede zwischen Chymotrypsin und Trypsin

Chymotrypsin gegen Trypsin

Das gesamte Verdauungstrakt setzt verschiedene Enzyme frei, um komplexe Nahrungsmoleküle in einfachere und verdaulichere Aufschlüsse abzubauen. Magen, Leber, Bauchspeicheldrüse alle aufwändigen Säfte, um unsere Nahrung in Kohlenhydrate, Proteine ​​und Fette umzuwandeln, damit unser Körper sie absorbieren und nutzen kann. Die Bauchspeicheldrüse im Bauch, direkt unter unserem Magen, ist ein blattförmiges Organ, das die maximale Anzahl von Verdauungsenzymen freigibt. Sowohl Trypsin als auch Chymotrypsin sind Verdauungsenzyme, die davon produziert werden.

Da diese Enzyme so stark sind, dass sie in der Lage sind, selbst die Bauchspeicheldrüse selbst zu verdauen, werden sie alle aus den Zellen in inaktivierten Formen freigesetzt. Diese werden auch als Vorläufer bezeichnet. Die Vorläufer müssen durch eine andere chemische Substanz in die aktive Form umgewandelt werden oder bei bestimmten Temperaturen aktiviert werden. Trypsin wird als Trypsinogen aus der Bauchspeicheldrüse freigesetzt, während Chymotrypsin als Chymotrypsinogen freigesetzt wird. Trypsinogen wird zusammen mit einem anderen Trypsin-inhibierenden Enzym freigesetzt, um zu verhindern, dass ein versehentlich aktiviertes Trypsin die Bauchspeicheldrüse beschädigt. Zusammen mit Trypsinogen und Chymotrypsinogen, Procarboxypeptidase, werden viele Lipasen, Elastasen und Proteasen über den Pankreasgang in den Dünndarm (Duodenum) ausgearbeitet und geleert und geleert.

Die Freisetzung dieser Enzyme oder Zymogene aus der Bauchspeicheldrüse wird von einem Neurotransmitter namens Cholecystokinin (CCK) stimuliert. CCK wird vom Duodenum als Reaktion auf fett-/proteinreiche Lebensmittel im Lumen freigesetzt.

Trypsinogen wird in seine aktive Form Trypsin umgewandelt, wenn es mit dem Bürstenrand des Dünndarms in Kontakt kommt. Hier wird ein Enzym namens Enterokinase aus dem Pinsel-Grad Villi freigesetzt. Jetzt aktiviert das aktivierte Trypsin alle anderen freigesetzten Enzyme wie das Chymotrypsinogen, Procarboxypeptidase usw. in ihre aktiven Formen von Chymotrypsin und Carboxypeptidase usw.

Trypsin und Chymotrypsin sind beide Proteinverdauungsenzyme. Sie zerlegen Proteine ​​in ihre Komponente Aminosäuren. Trypsin verdaut Proteine, indem sie grundlegende Aminosäuren wie Arginin und Lysin brechen, während Chymotrypsin aromatische Aminosäuren wie Tryptophan, Phenylalanin und Tyrosin bricht. Chymotrypsin spaltet im Grunde die Peptidamidbindungen in Polypeptiden. Es wirkt auch auf Leucin- und Methionin -Aminosäuren.

Chymotrypsin hat 3 isomere Formen, nämlich Chymotrypsinogen B1, Chymotrypsinogen B2 und Chymotrypsin C. In ähnlicher Weise verfügt Trypsin über 3 Isoenzyme, die als Trypsin 1, Trypsin 2 und Mesotrypsin bezeichnet werden. Die Funktionen dieser isomeren Formen von Trypsin und Chymotrypsin sind gleich.
Medisch ist Trypsin äußerst wichtig, da die intra-pankreasische Aktivierung von Trypsin eine schreckliche Reaktionskaskade verursachen kann. Es aktiviert alle anderen Verdauungsenzyme, die Lipasen, die Proteasen, die Elastasen und wird mit der Verdauung der Bauchspeicheldrüse von in sich selbst beginnen, was zu akuter Pankreatitis führt. Akute Pankreatitis ist eine lebensbedrohliche Erkrankung, wenn sie nicht frühzeitig identifiziert und angemessen behandelt wird. Andererseits kann ein Mangel an Trypsin zu einer anderen Störung namens Meconium Ileus in einem Neugeborenen führen. Aufgrund des Mangel an Trypsin ist das Mekonium (Neugeborenenkot) nicht verflüssig. Dies ist ein chirurgischer Zustand und muss sofort behandelt werden.

Zeiger mit nach Hause nehmen:

Trypsin und Chymotrypsin sind beide Proteinverdauenzyme, die von der exokrinen Bauchspeicheldrüse im Bauch freigesetzt werden.
Beide werden in ihren inaktivierten Formen, Trypsinogen und Chymotrypsinogen freigesetzt, freigesetzt.
Trypsinogen wird durch Enterokinase aktiviert, die von den Bürstengrenzzellen des Duodenums freigesetzt wird.
Trypsin aktiviert wiederum Chymotrypsin, indem sie es aus Chymotrypsinogen umwandeln.
Trypsin aktiviert andere Enzyme wie Protease, Lipasen, Elastasen und Carboxypeptidasen.
Trypsin ist extrem wirksam und wird zusammen mit einem Trypsin-inhibierenden Enzym innerhalb der Bauchspeicheldrüse freigesetzt.
Trypsin, wenn in der Bauchspeicheldrüse aktiviert wird.
Mangel an Trypsin tritt bei Mukoviszidose auf, die Mekonium -Ileus bei Neugeborenen verursachen.