Unterschied zwischen globulärem Protein und faserigen Proteinen

Globuläres Protein gegen Faserproteine

Proteine ​​sind die chemischen Nährstoffe, die für den Bau verschiedener Gewebe des Körpers sowie für die Reparatur abgenutzter Zellen benötigt werden. Proteine ​​werden in 3 Hauptgruppen eingeteilt, nämlich globuläre Proteine, fibröse Proteine ​​und Membranproteine.

Strukturunterschied

Ein kugelförmiges Protein hat eine sphärische Form und hat die Eigenschaft, Kolloide mit Wasser zu bilden. Es wird in Wasser aufgelöst. Globuläre Proteine ​​werden aufgrund ihrer Form auch als Sphäroproteine ​​bezeichnet. Faserproteine ​​werden auch als Skleroproteine ​​bezeichnet. Faserproteine ​​sind längliche strangähnliche Strukturen und sind normalerweise in Form von Stäben oder Drähten vorhanden. Hämoglobin ist ein Beispiel für globuläres Protein, während Keratin, Kollagen und Elastin alle faserigen Proteine ​​sind. Keratin ist in Haaren, Hörnern, Nägeln, Federn usw. vorhanden.

Ein wichtiges Unterscheidungsmerkmal ist, dass fibröse Proteine ​​in Wasser, schwachen Säuren und schwachen Basen unlöslich sind, aber löslich in starken Säuren und Alkalien, während kugelförmige Proteine ​​in Wasser, Säuren und Basen löslich sind. Die Peptidketten sind durch starke intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen in fibrösen Proteinen zusammengefasst, während sie in kugelförmigen Proteinen durch schwache intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen zusammengehalten werden. Skleroproteine ​​Denaturieren nicht so leicht wie globuläre Proteine.

Faserproteine ​​haben primäre und sekundäre Strukturen. Sie bestehen aus einer einzelnen Einheit oder Struktur, die mehrmals wiederholt wird. Faserproteine ​​sind sehr resistent gegen die Verdauung durch Enzyme und extrem Zug. Globuläre Proteine ​​bestehen nicht nur aus primären, sekundären, sondern auch tertiären und gelegentlich quaternären Strukturen. Globuläre Proteine ​​bestehen aus geraden Ketten von Sekundärstrukturen, die sich abrupt Polypeptidketten verbinden und Richtungen ändern.

Unterschied in den Funktionen

Globuläre Proteine ​​haben mehrere Funktionen, da sie zur Bildung von Enzymen, zellulären Boten, Aminosäuren verwendet werden, aber fibröse Proteine ​​nur als Strukturproteine ​​wirken. Globuläre Proteine ​​sind stark verzweigte oder gewickelte Strukturen und sind hauptsächlich für den Transport von lebenswichtigen Nährstoffen wie Sauerstoff durch Hämoglobin verantwortlich. Globuläre Proteine ​​sind die Hauptquelle für Hämoglobin, Immunglobine, Insulin und Milch-Protein-Kasein. Sie sind auch an der Bildung von Aminosäuren beteiligt, die grundlegende Bausteine ​​aller Proteine ​​sind. Sie werden für die Bildung chemischer Boten wie Hormone im Körper benötigt. Sie sind wesentlich für die Bildung von Transportern anderer Partikel durch die Membran. Myoglobin ist ein weiteres Beispiel für globuläres Protein, nämlich das Hauptprotein in den Muskeln.

Für die Bildung harter Strukturen wie Bindegewebe, Sehnen und Fasern des Muskels werden faserige Proteine ​​benötigt. Kollagen ist ein Hauptbestandteil aller unserer Bindegewebe. Fibroin ist ein fibröses Protein. Faserproteine ​​sind für die Herstellung der Bewegungen der Muskeln und Sehnen in einem Gelenk verantwortlich.

Zusammenfassung:

Faserige Proteine ​​und globuläre Proteine ​​unterscheiden sich in Größe, Form, Löslichkeit, Aussehen sowie in der Funktion. Faserproteine ​​bestehen aus einer Wiederholung einer einzelnen Einheit, um Ketten zu bilden, die als Bindegewebe wirken und Stärke und Gelenkmobilität verleihen. Globuläre Proteine ​​haben kugelförmige Form und bestehen aus langen Ketten mit zahlreichen Zweigen und Ableger, die sie als Transportproteine ​​großartig machen. Beispiele für faserige Proteine ​​sind Kollagen, Elastin, Keratin, Seide usw. Beispiele für kugelförmiges Protein sind Myoglobin, Hämoglobin, Kasein, Insulin usw.