Katalysator vs. Enzym
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- Leonhard Lesch
Enzyme Und Katalysatoren Beide beeinflussen die Reaktionsgeschwindigkeit. Tatsächlich sind alle bekannten Enzyme Katalysatoren, aber nicht alle Katalysatoren sind Enzyme. Der Unterschied zwischen Katalysatoren und Enzymen ist, dass Enzyme von Natur aus organischer und Biokatalysatoren sind, während nicht enzymatische Katalysatoren anorganische Verbindungen sein können. Weder Katalysatoren noch Enzyme werden in den Reaktionen, die sie katalysieren.
Als Einfachheit, Katalysator In diesem Artikel bezieht sich nicht enzymatische Katalysatoren, um leicht von Enzymen zu unterscheiden.
Vergleichstabelle
Unterschiede - Ähnlichkeiten -| Katalysator | Enzym | |
|---|---|---|
| Funktion | Katalysatoren sind Substanzen, die die Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion erhöhen oder verringern, aber unverändert bleiben. | Enzyme sind Proteine, die die Geschwindigkeit der chemischen Reaktionen erhöhen, die Substrat in Produkt umwandeln. |
| Molekulargewicht | Verbindungen mit niedrigem Molekulargewicht. | Globuläre Proteine mit hohem Molekulargewicht. |
| Typen | Es gibt zwei Arten von Katalysatoren - positive und negative Katalysatoren. | Es gibt zwei Arten von Enzymen - Aktivierungsenzyme und inhibitorische Enzyme. |
| Natur | Katalysatoren sind einfache anorganische Moleküle. | Enzyme sind komplexe Proteine. |
| Alternative Begriffe | Anorganischer Katalysator. | Bio -Katalysator oder Bio -Katalysator. |
| Reaktionsgeschwindigkeiten | Typischerweise langsamer | Mehrmals schneller |
| Spezifität | Sie sind nicht spezifisch und produzieren daher Rückstände mit Fehlern | Enzyme sind hochspezifisch und produzieren eine große Menge guter Rückstände |
| Bedingungen | Hohe Temperatur, Druck | Milde Bedingungen, physiologischer pH und Temperatur |
| C-C- und C-H-Bindungen | abwesend | gegenwärtig |
| Beispiel | Vanadiumoxid | Amylase, Lipase |
| Aktivierungsenergie | Senkt es | Senkt es |
Eine kurze Geschichte von Katalysatoren, Enzymen und Katalyse
Katalyse Reaktionen sind den Menschen seit vielen Jahrhunderten bekannt, aber sie konnten die Ereignisse, die sie überall um sich herum sahen, wie die Fermentation von Wein zu Essig, Brotverletzung usw. nicht erklären. 1812 untersuchte der russische Chemiker Gottlieb Sigismund Constantin Kirchhof den Zusammenbruch von Stärke in Zucker oder Glukose in kochendem Wasser in Gegenwart von wenigen Tropfen konzentrierter Schwefelsäure. Die Schwefelsäure blieb nach dem Experiment unverändert und konnte wiederhergestellt werden. 1835 schlug der schwedische Chemiker Jöns Jakob Berzelius den Namen vorKatalyse' Aus dem griechischen Begriff bedeutet 'kata' down und 'lyein'.
Sobald Katalysereaktionen verstanden wurden, entdeckten Wissenschaftler viele Reaktionen, die die Raten in Gegenwart veränderten Katalysatoren. Louis Pasteur entdeckte, dass es einen gewissen Faktor gab, der seine Zuckerfermentationsexperimente katalysierte und nur in lebenden Zellen aktiv war. Dieser Faktor wurde später vom deutschen Physiologen Wilhelm Kühne 1878 als "Enzym" bezeichnet. Enzym kommt aus dem griechischen Wort, das "in Sauerteig" bedeutet ". 1897 nannte Eduard Buchner das Enzym, das Saccharose als Zymase fermentierte. Seine Experimente haben auch gezeigt, dass Enzyme außerhalb einer lebenden Zelle funktionieren könnten. Schließlich wurden Struktur und Funktion verschiedener Enzyme entdeckt, die wichtige Funktionen katalysieren,.
Struktur von Katalysatoren und Enzymen
A Katalysator ist jede Substanz, die signifikante Veränderungen der Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion verursachen kann. So könnte es ein reines Element wie Nickel oder Platin, eine reine Verbindung wie Siliciumdioxid, Mangandioxid, gelöste Ionen wie Kupferionen oder sogar eine Mischung wie Eisen-Molybdän sein. Die am häufigsten verwendeten Katalysatoren sind Protonensäuren bei der Hydrolysereaktion. Redoxreaktionen werden durch Übergangsmetalle katalysiert und Platin wird für Reaktionen mit Wasserstoff verwendet. Einige Catlaysts treten als Präatalysatoren auf und werden im Verlauf der Reaktion in Katalysatoren umgewandelt. Das typische Beispiel ist das von Wilkinsons Katalysator - RHCL (PPH)3)3 Dies verliert einen Triphenylphosphin -Ligand, während die Reaktion katalysiert wird.
Enzyme sind globuläre Proteine und können aus 62 Aminosäuren (4-Oxalocrotonat) bis zu einer Größe von 2.500 Aminosäuren (Fettsäure-Synthase) bestehen. Es gibt auch RNA -basierte Enzyme, die genannt werden Ribozyme. Enzyme sind substratspezifisch und normalerweise größer als ihre jeweiligen Substrate. Nur ein kleiner Teil eines Enzyms nimmt an einer enzymatischen Reaktion teil. In der aktiven Stelle binden Substrate an das Enzym, um die Reaktion zu erleichtern. Andere Faktoren wie CO -Faktoren, direkte Produkte usw. haben auch spezifische Bindungsstellen auf dem Enzym. Enzyme bestehen aus langen Ketten von Aminosäuren, die sich übereinander falten, was zu einer kugelförmigen Struktur führt. Die Aminosäuresequenz gibt Enzyme ihre Substratspezifität. Wärme und Chemikalie können ein Enzym entlasten.
Unterschiede im Reaktionsmechanismus
Beide Katalysatoren Und Enzyme senken die Aktivierungsenergie einer Reaktion, wodurch ihre Geschwindigkeit erhöht wird.
A Katalysator kann positiv (zunehmende Reaktionsgeschwindigkeit) oder negativ (abnehmende Reaktionsgeschwindigkeit) in der Natur sein. Sie reagieren mit Reaktanten in einer chemischen Reaktion, um Zwischenprodukte zu führen, die schließlich das Produkt freisetzen und den Katalysator regenerieren. Betrachten Sie eine Reaktion, wo
C ist ein Katalysator
A Und B sind Reaktanten und
P ist das Produkt.
A Typische katalytische chemische Reaktion wäre:
A + C → AC
B + AC → ABC
ABC → PC
PC → P + C
Der Katalysator wird im letzten Schritt regeneriert, obwohl er in den Zwischenschritten in Reaktanten integriert wurde.
Enzymatische Reaktionen in vielerlei Hinsicht vorkommen:
- Verringerung der Aktivierungsenergie und führt zu einem stabilen Übergangszustand, der normalerweise durch Verzerrung der Substratform erreicht wird.
- Senkung der Übergangszustandsenergie, ohne das Substrat zu verzerren.
- Temporäre Bildung des Enzymsubstratkomplexes und dadurch einen alternativen Weg für die Reaktion zum Fortgehen.
- Reduzierung der Reaktionsentropie.
- Erhöhung der Temperatur.
Der Mechanismus der enzymatischen Wirkung folgt dem induzierten FIT -Modell, wie von Daniel Koshland im Jahr 1958 vorgeschlagen wird. Nach diesem Modell wird das Substrat in das Enzym geformt und es kann geringfügige Veränderungen in der Form in Enzym und Substrat geben, wenn sich das Substrat an der aktiven Stelle des Enzyms bindet, um den Enzymsubstratkomplex zu bilden.
Beispiele für katalysator- und enzymgestützte Reaktionen
A Katalysator In Autos wird ein Gerät verwendet, das Gase entfernt, was zu Verschmutzungen durch Autoabgassysteme führt. Platin und Rhodium sind die hier verwendeten Katalysatoren, die gefährliche Gase zu harmlosen zerlegen. Für e.G. Stickstoffoxid wird in Gegenwart einer geringen Menge von Platin und Rhodium in Stickstoff und Sauerstoff umgewandelt.
Das Enzym Amylase Hilfsmittel bei der Verdauung der Umwandlung komplexer Stärke in leichter verdaulicher Saccharose.
Industrielle Anwendungen
Katalysatoren werden in der Energieverarbeitung verwendet; Massenchemikalienproduktion; feine Chemikalien; In der Produktion von Margarine und in der Umgebung, in der sie eine entscheidende Rolle von freien Radikalen von Chlor -Radikalen bei der Aufschlüsselung von Ozon spielen.
Enzyme werden in der Lebensmittelverarbeitung verwendet; Babynahrung; Brauen; Fruchtsäfte; Milchproduktion; Stärke-, Papier- und Bio -Brennstoffindustrie; Make-up, Kontaktlinsenreinigung; Gummi und Fotografie und molekulare Biologie.